本报讯 中国科学技术大学金腾川团队利用X晶体衍射技术，首次清晰地捕捉到寨卡病毒解旋酶只结合三磷酸核苷（NTP）、与NTP-金属离子结合后的激活初始态及NTP水解后的状态，从而成功揭示了金属离子激活寨卡病毒NS3解旋酶的分子机制。相关成果日前在线发表于《核酸研究》杂志。
NS3是寨卡病毒基因组编码的7个非结构蛋白之一。此项研究很好地解释了国外专家在其他病毒研究中发现的奇特现象：如果没有二价金属离子的参与，NTP不仅不能推动病毒解旋酶的工作，反而抑制了其活性。
该项研究还首次为金属离子结合NTP后引起NS3解旋酶自身结构发生改变，从而激活其活性的过程提供了结构证据。与此同时，研究解析的晶体结构是同类型NS3解旋酶中分辨率最高的，因此为治疗寨卡病毒感染的药物设计提供了精细的结构信息。
此外，该研究工作揭示的机制不只局限于寨卡病毒解旋酶，还适用于其他黄热病毒家族的解旋酶。据研究人员介绍，包括该研究在内的国内外各项对寨卡病毒基础生物学的研究，大大促进了人类对这一突发重要病源微生物的认识。
